Le transaminasi sono enzimi coinvolti nel metabolismo degli aminoacidi. Esse agiscono nel processo di transaminazione per convertire un aminoacido (aspartato od alanina) nel suo rispettivo ossiacido (ossalacetato o piruvato) mediante il trasferimento di un amino (-NH2) gruppo ad un altro ossoacido. In particolare, Le aminotransferasi, che appartengono alla classe delle “transferasi”, catalizzano la reazione tra aspartato + alfa-chetoglutarato (per l’AST) e tra alanina + alfa-chetoglutarato (per l’ALT), in ossalactato + glutammato (AST), o piruvato + glutammato (ALT), rispettivamente.Il fegato possiede una grandissima quantità di enzimi (fino al 90% di tutto il contenuto proteico dell’organo), che sono proteine particolari che svolgono compiti differenti. Fra questi enzimi le trasnsaminasi sono organo-specifici, cioè prodotti esclusivamente, o quasi, nel fegato. Nelle cellule epatiche, le due aminotransferasi clinicamente rilevanti, AST ed ALT, hanno differente localizzazione subcellulare: aspartato aminotransferasi (AST) si trova nel citoplasma e nei mitocondri; alanina aminotransferasi (ALT) si trova nel citoplasma. AST è abbondante anche nei muscoli, quali quelli del cuore e scheletrici. ALT è prevalentemente epatica. La maggior parte degli enzimi viene prodotta allo scopo di esplicare importanti funzioni metaboliche all’interno della cellula epatica stessa dove vengono prodotti, per cui si ritrovano nel sangue solo in minima parte, in seguito ai normali processi di invecchiamento cellulare. Essi invece, risultano aumentati in circolo in condizioni di aumentata permeabilità o di rottura delle membrane cellulari, cioè in presenza di fattori che danneggiano il fegato, quali i virus patitici o sostanze tossiche. Pertanto, in caso di epatite, si ritrovano valori aumentati circolanti nel sangue di tali enzimi.